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Le collagène est essentiel…mais pourquoi ?

Publié le par Swiss Alp Nutrition

Qu’est-ce que le collagène ?

Collagen tripe helix ExtraCell

Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps humain et joue un rôle structural. Elle se trouve principalement dans les tissus conjonctifs (peau, os, cartilage, muscles, parois des vaisseaux…). Il existe 28 types de collagène dans notre corps. Tous sont composés de 3 chaines α qui forment une hélice, mais chaque collagène a des chaines α particulières. Le point commun entre toutes les chaines α est le domaine en hélice au milieu, principalement constitué d’une succession d’acides aminés (éléments constituant les protéines) Glycine-X-Y.  X et Y sont le plus souvent une Proline et une Hydroxyproline, mais la présence d’autres acides aminés (comme l’Hydroxylysine) en X ou Y permet d’avoir une hélice moins parfaite, et donc plus flexible.

Les structures diverses des différents types de collagène leur permettent d’assurer des fonctions distinctes. Leurs propriétés spécifiques en font des alliés essentiels pour différents types de tissus. Par exemple, le cartilage est composé de fibrilles mêlant collagène II et III, alors que ceux de la peau mélangent collagène I et III. Les assemblages entre les molécules (ex : en fibrilles ou en filets) dépendent également du type de tissu, leur conférant des propriétés spécifiques.1,2

Le problème : la dégradation du collagène

Le collagène peut être dégradé par des enzymes appelées matrix métalloprotéases (MMP). C’est un processus qui peut être important lors de la croissance ou de la guérison d’un tissu, mais qui peut aussi être pathologique (cancer, arthrite rhumatoïde, néphrose, encéphalomyélite, ulcères chroniques, fibrose…) lorsque l’expression de ces protéines devient trop importante. La présence de cytokines inflammatoires, de radicaux libres, d’hormones et de facteurs de croissance, de radiations UV, de dérivés chimiques (cigarette, pesticides…) peut causer la suractivation de ces protéines MMP. Lors du vieillissement, le collagène devient plus sensible et plus facilement modifié (par certains processus de minéralisation, par les produits de glycation et par la perte de glycosaminoglycanes), ce qui affecte la stabilité des fibres de collagène et augmente leur susceptibilité à être dégradées. De plus, la synthèse du collagène est réduite, en raison d’une stimulation défectueuse et du vieillissement des cellules. Les tissus se régénèrent plus lentement, permettant une plus grande accumulation d’anomalies dans les cellules, ce qui affecte le bon fonctionnement de certains processus. Ces anomalies peuvent favoriser un environnement inflammatoire et le stress oxydatif, ce qui va encore augmenter la dégradation du collagène et le vieillissement des tissus.3–7

Une solution : la prise orale de collagènes spécifiques

Il a été démontré que la prise de peptides (ou hydrolysats) de collagène ont de nombreuses vertus contre les maladies articulaires, osseuses, musculaires et cutanées, et renforcent les tissus conjonctifs. Les peptides sont des petits bouts de protéines qui ont été coupées par l’action de molécules d’eau. Il a été prouvé que les peptides étaient mieux digérés et plus facilement absorbés que les protéines entières, tout en étant mieux incorporés et disponibles dans les tissus.8–12

Comment cela fonctionne scientifiquement ?

De nombreuses études ont souligné que la prise orale de collagène était bénéfique pour la synthèse de collagène et la régénération des tissus. Les peptides de collagène sont absorbés dans l’intestin, et se retrouvent dans le sang et dans les tissus concernés (par exemple les ligaments, le cartilage, la peau, les muscles), ce qui modifie la composition de ces derniers. Une étude13 utilisant du collagène marqué avec du carbone radioactif a montré que 95% du collagène était absorbé lors des premières 12h, puis qu’il était distribué dans tous les tissus, avec une présence prononcée (2x plus) et durable dans le cartilage.

Il a été démontré qu’un processus physiologique de régulation normal dans notre corps permettait d’augmenter la production de collagène pour que celui-ci ne vienne pas à manquer. Le collagène de notre matrice extracellulaire est régulièrement renouvelé : les grandes molécules de collagène sont dégradées en petits peptides, qui viennent stimuler les chondrocytes (cellules du cartilage) pour qu’ils produisent de nouvelles molécules de collagène. De nombreuses recherches ont montré que l’ingestion de peptides de collagène pouvait induire la production de collagène, probablement par mimétisme de ce mécanisme de régulation : lorsque des peptides de collagène ingérés (ressemblant à du collagène dégradé) arrivent dans nos articulations, ils vont stimuler les chondrocytes pour qu’ils produisent de nouvelles molécules de collagène.14–20

Les nombreux bénéfices de la prise de collagène

La prise orale de peptides de collagène peut :

  • Stimuler les chondrocytes et leur production de fibres de collagène dans les cartilages.
  • Changer le comportement des cellules osseuses, diminuant d’une part la perte d’os en réduisant l’activation des ostéoclastes et d’autre part en stimulant la croissance des ostéoblastes pour reformer l’os et reminéraliser la matrice osseuse.
  • Augmenter la densité des cellules du derme (fibroblastes) ainsi que des fibrilles extracellulaires (collagène) pour raffermir et maintenir l’élasticité et l’hydratation de la peau.21,22

Ainsi, le collagène peut être bénéfique pour soutenir les articulations, les os et la peau, parmi de nombreuses autres applications dont les études sont détaillées ici  !

 

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Indications :
Les compléments alimentaires ne doivent pas être utilisés en remplacement d’une alimentation variée. L’apport journalier recommandé ne doit pas être dépassé. En général, les compléments alimentaires ne conviennent pas aux femmes enceintes et allaitantes, aux enfants et adolescents. Tenir hors de portée des enfants.

 

  1. Ricard-Blum, S. The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 3, 1–19 (2011).
  2. Gordon, M. K. & Hahn, R. A. Collagens. Cell and Tissue Research 247–257 (2010). doi:10.1007/s00441-009-0844-4
  3. Borel, J.-P., Monboisse, J.-C. & Bellon, G. Inflammation, collagène et radicaux libres oxygénés. Médecine/sciences (1988).
  4. Jabłońska-Trypuć, A., Matejczyk, M. & Rosochacki, S. Matrix metalloproteinases (MMPs), the main extracellular matrix (ECM) enzymes in collagen degradation, as a target for anticancer drugs. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 31, 177–183 (2016).
  5. Panwar, P. et al. Aging-associated modifications of collagen affect its degradation by matrix metalloproteinases. Matrix biology : journal of the International Society for Matrix Biology 65, 30–44 (2018).
  6. Zhang, S. & Duan, E. Fighting against Skin Aging: The Way from Bench to Bedside. Cell Transplantation 27, 729–738 (2018).
  7. Varani, J. et al. Decreased collagen production in chronologically aged skin: Roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. American Journal of Pathology 168, 1861–1868 (2006).
  8. Skov, K., Oxfeldt, M., Thøgersen, R., Hansen, M. & Bertram, H. C. Enzymatic hydrolysis of a collagen hydrolysate enhances postprandial absorption rate—a randomized controlled trial. Nutrients 11, (2019).
  9. Shigemura, Y., Kubomura, D., Sato, Y. & Sato, K. Dose-dependent changes in the levels of free and peptide forms of hydroxyproline in human plasma after collagen hydrolysate ingestion. Food chemistry 159, 328–32 (2014).
  10. Koopman, R. et al. Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein. American Journal of Clinical Nutrition 90, 106–115 (2009).
  11. Manninen, A. H. Protein hydrolysates in sports and exercise: A brief review. Journal of Sports Science and Medicine 3, 60–63 (2004).
  12. Calbet, J. A. L. & Holst, J. J. Gastric emptying, gastric secretion and enterogastrone response after administration of milk proteins or their peptide hydrolysates in humans. European journal of nutrition 43, 127–39 (2004).
  13. Oesser, S., Adam, M., Babel, W. & Seifert, J. Oral Administration of 14C Labeled Gelatin Hydrolysate Leads to an Accumulation of Radioactivity in Cartilage of Mice (C57/BL). The Journal of Nutrition 129, 1891–1895 (1999).
  14. Oesser, S. & Seifert, J. Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen. Cell and Tissue Research 311, 393–399 (2003).
  15. Wauquier, F. et al. Human enriched serum following hydrolysed collagen absorption modulates bone cell activity: From bedside to bench and vice versa. Nutrients 11, (2019).
  16. Elango, J. et al. Cross-talk between primary osteocytes and bone marrow macrophages for osteoclastogenesis upon collagen treatment. Scientific Reports 8, (2018).
  17. Liu, J. L. et al. Bovine collagen peptides compounds promote the proliferation and differentiation of MC3T3-E1 pre-osteoblasts. PLoS ONE 9, (2014).
  18. Yazaki, M. et al. Oral Ingestion of Collagen Hydrolysate Leads to the Transportation of Highly Concentrated Gly-Pro-Hyp and Its Hydrolyzed Form of Pro-Hyp into the Bloodstream and Skin. Journal of agricultural and food chemistry 65, 2315–2322 (2017).
  19. Shaw, G., Lee-Barthel, A., Ross, M. L. R., Wang, B. & Baar, K. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. American Journal of Clinical Nutrition 105, 136–143 (2017).
  20. McAlindon, T. E. et al. Change in knee osteoarthritis cartilage detected by delayed gadolinium enhanced magnetic resonance imaging following treatment with collagen hydrolysate: a pilot randomized controlled trial. Osteoarthritis and cartilage 19, 399–405 (2011).
  21. Matsuda, N. et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. Journal of nutritional science and vitaminology 52, 211–5 (2006).
  22. Pyun, H. B. et al. Effects of collagen tripeptide supplement on photoaging and epidermal skin barrier in UVB-exposed hairless mice. Preventive Nutrition and Food Science 17, 245–253 (2012).